Luppo Edens
Für Sportler und ernährungsempfindliche Verbraucher bieten Proteinhydrolysate einen wichtigen Vorteil: Sie ermöglichen eine Maximierung der Proteinresorption. Außerdem stellen sie für Personen, die gegen Kuhmilch allergisch sind, eine Alternative zu Produkten auf Sojabasis mit ihren speziellen Nachteilen dar.
Proteinhydrolysate entstehen durch den hydrolytischen Abbau von Proteinen. Das heißt: Die Proteine werden in ihre Peptidbestandteile zerlegt. Da dieser Vorgang vor dem Verzehr stattfindet, kommt es zu keinen allergischen Reaktionen. Die Aufnahme aus dem Magen-Darmtrakt wird erleichtert. Allerdings beeinflussen die bei der Hydrolyse eingesetzten Proteasen Eigenschaften wie Schaumbildung, Emulgierfähigkeit, Geliervermögen, Allergenität und Löslichkeit. Außerdem sind die Hydrolysate, insbesondere solche aus Caseinen, für ihren bitteren Geschmack bekannt.
Im Folgenden wird untersucht, welche Möglichkeiten die genomische Forschung bietet, um die Ursachen der Bitterkeit zu erkennen und Wege zu finden, den bitteren Geschmack zu beseitigen.
Im Jahr 1971 wurde zum ersten Mal ein Zusammenhang zwischen der Bitterkeit von Proteinhydrolysaten und der Aminosäurezusammensetzung der Peptide und deren Hydrophobizität (Q-Wert) festgestellt [1]. Einige Zeit später, im Jahr 1986, ergaben Forschungsarbeiten, dass nur ein sehr kleiner Teil löslicher, stark hydrophober Peptide bitter schmeckt [2].
Wie kann der bittere Geschmack beseitigt werden? Beispielsweise durch den Einsatz von Filtrationsverfahren. Allerdings sind diese nicht 100-%ig erfolgreich. Eine weitere Möglichkeit, ist der Einsatz einer Exoprotease, um die hydrophoben Aminosäuren vom Ende der Peptide abzuspalten. Dadurch verlieren Proteine bis zu einem gewissen Maße ihren bitteren Geschmack, gleichzeitig werden dabei aber auch die wichtigen verzweigten Aminosäuren entfernt. Darüber hinaus können die freien Aminosäuren einen unerwünschten Nachgeschmack verursachen.
Der bittere Geschmack von Proteinhydrolysaten wird im allgemeinen auf einen relativ hohen Anteil an hydrophoben Aminosäuren innerhalb der Peptidkette zurückgeführt. Diese Konstellation liegt zum Beispiel bei Caseinhydrolysaten vor. Allerdings sind Peptide mit hydrophoben Aminosäuren an den C- oder N-Termini anscheinend weniger bitter. Industrielle Proteasen wie Subtilisin und Pepsin können viele hydrophobe Aminosäuren am C-Terminus abspalten, aber nicht Prolinreste. Die Kombination dieser bekannten Endoproteasen mit Prolyl-Oligopeptidase führt zu einer relativ hohen Anzahl an Peptiden mit hydrophoben Aminosäuren an den C-Termini, die sich daher für die Herstellung von nicht bitteren Hydrolysaten eignen.
